Sciencistoj malkaŝas novan reguligan mekanismon de E2-E3-komplekso UBC27-AIRP3 sur abscisacida ko-receptoro ABI1

La planthormona abscisa acido (ABA) estas grava reguligisto en plant-abiota stresadaptigo.La kontrolo de ko-receptora PP2C proteino kiel ABI1 estas la centra centro de ABA signaltransdukto.Sub normaj kondiĉoj, ABI1 ligas al proteinkinazo SnRK2s kaj malhelpas ĝian agadon.ABA ligita al la receptorproteino PYR1/PYLs konkuras kun SnRK2s en celado de ABI1, tiel liberigante SnRK2s kaj aktivigante la ABA-respondon.
La esplora teamo gvidata de profesoro Xie Qi de la Instituto pri Genetiko kaj Evolubiologio de la Ĉina Akademio de Sciencoj delonge studas ubikvitinacion, posttradukan modifmekanismon, kiu reguligas ABA-signalon.Ilia antaŭa laboro rivelis la endocitozon de PYL4 mediaciita per la ubikvitino de la E2-simila proteino VPS23, kaj ABA antaŭenigas XBAT35 por degradi VPS23A, tiel liberigante la inhibician efikon al la ABA-receptoro PYL4.Tamen, ĉu ABA-signalado implikas specifajn E2-proteinojn necesajn por ubikvitino, kaj kiel ABA-signalado reguligas ubikvitinon ankoraŭ ne estas plene komprenita.
Lastatempe, ili identigis specifan E2-enzimon UBC27, kiu pozitive reguligas sekecon kaj ABA-respondon en plantoj.Tra IP/MS-analizo, ili determinis ke ABA-ko-receptoro ABI1 kaj RING-speca E3 ligase AIRP3 estas interagaj proteinoj de UBC27.
Ili trovis ke UBC27 interagas kun ABI1 kaj antaŭenigas ĝian degeneron, kaj aktivigas la E3-agadon de AIRP3.AIRP3 funkcias kiel la E3-ligazo de ABI1.
Krome, ABI1 penas la epistazon de UBC27 kaj AIRP3, dum la funkcio de AIRP3 estas UBC27-dependa.Krome, ABA-traktado induktas la esprimon de UBC27, malhelpas la degeneron de UBC27 kaj plibonigas la interagadon inter UBC27 kaj ABI1.
Tiuj rezultoj rivelas la novan E2-E3-komplekson en la degenero de ABI1 kaj la grava kaj kompleksa reguligo de ABA-signalado de la ubikvitinadsistemo.
La titolo de la artikolo estas "UBC27-AIRP3-ubikvitinada komplekso reguligas ABA-signaladon antaŭenigante la degeneron de ABI1 en Arabidopsis thaliana."Ĝi estis publikigita interrete sur PNAS la 19-an de oktobro 2020.
Vi povas esti certa, ke nia redakcio atente kontrolos ĉiujn respondojn senditajn kaj faros taŭgajn agojn.Via opinio estas tre grava por ni.
Via retadreso estas uzata nur por sciigi la ricevonton, kiu sendis la retpoŝton.Nek via adreso nek la adreso de la ricevanto estos uzataj por alia celo.La informoj, kiujn vi enigas, aperos en via retpoŝto, sed Phys.org ne konservos ilin en ajna formo.
Sendu semajnajn kaj/aŭ ĉiutagajn ĝisdatigojn al via enirkesto.Vi povas malaboni iam ajn, kaj ni neniam dividos viajn detalojn kun triaj partioj.
Ĉi tiu retejo uzas kuketojn por helpi navigadon, analizi vian uzon de niaj servoj kaj provizi enhavon de triaj.Uzante nian retejon, vi konfirmas, ke vi legis kaj komprenis nian privatecan politikon kaj uzkondiĉojn.


Afiŝtempo: Dec-07-2020