Znanstveniki razkrivajo nov regulacijski mehanizem kompleksa E2-E3 UBC27-AIRP3 na koreceptorju abscizinske kisline ABI1

Rastlinski hormon abscizinska kislina (ABA) je pomemben regulator pri prilagajanju rastlin na abiotski stres.Nadzor ko-receptorskega proteina PP2C, kot je ABI1, je osrednje središče prenosa signala ABA.Pod standardnimi pogoji se ABI1 veže na protein kinazo SnRK2s in zavira njeno aktivnost.ABA, vezan na receptorski protein PYR1/PYLs, tekmuje s SnRK2 pri ciljanju na ABI1, s čimer sprosti SnRK2 in aktivira odziv ABA.
Raziskovalna skupina, ki jo vodi profesor Xie Qi z Inštituta za genetiko in razvojno biologijo Kitajske akademije znanosti, že dolgo preučuje ubikvitinacijo, mehanizem posttranslacijske modifikacije, ki uravnava signalizacijo ABA.Njihovo prejšnje delo je razkrilo endocitozo PYL4, posredovano z vseprisotnostjo E2 podobnega proteina VPS23, in ABA spodbuja XBAT35, da razgradi VPS23A, s čimer se sprosti zaviralni učinek na receptor ABA PYL4.Vendar pa še ni povsem razumljeno, ali signalizacija ABA vključuje specifične proteine ​​E2, potrebne za ubikvitinacijo, in kako signalizacija ABA uravnava ubikvitinacijo.
Pred kratkim so identificirali specifičen E2 encim UBC27, ki pozitivno uravnava toleranco na sušo in odziv na ABA pri rastlinah.Z analizo IP/MS so ugotovili, da sta koreceptor ABA ABI1 in ligaza E3 tipa RING AIRP3 medsebojno delujoča proteina UBC27.
Ugotovili so, da UBC27 sodeluje z ABI1 in spodbuja njegovo razgradnjo ter aktivira aktivnost E3 AIRP3.AIRP3 deluje kot E3 ligaza ABI1.
Poleg tega ABI1 izvaja epistazo UBC27 in AIRP3, medtem ko je funkcija AIRP3 odvisna od UBC27.Poleg tega zdravljenje z ABA povzroči izražanje UBC27, zavira razgradnjo UBC27 in poveča interakcijo med UBC27 in ABI1.
Ti rezultati razkrivajo nov kompleks E2-E3 pri razgradnji ABI1 ter pomembno in zapleteno regulacijo signalizacije ABA s sistemom ubikvitinacije.
Naslov prispevka je "Ubikvitinacijski kompleks UBC27-AIRP3 uravnava signalizacijo ABA s spodbujanjem razgradnje ABI1 v Arabidopsis thaliana."Objavljeno je bilo na spletu na PNAS 19. oktobra 2020.
Lahko ste prepričani, da bo naše uredništvo pozorno spremljalo vsako poslano povratno informacijo in ustrezno ukrepalo.Vaše mnenje je za nas zelo pomembno.
Vaš e-poštni naslov se uporablja samo za obveščanje prejemnika, kdo je poslal e-pošto.Niti vaš naslov niti naslov prejemnika ne bosta uporabljena za noben drug namen.Podatki, ki jih vnesete, se bodo pojavili v vaši e-pošti, vendar jih Phys.org ne bo hranil v nobeni obliki.
Pošiljajte tedenske in/ali dnevne posodobitve v svoj nabiralnik.Kadarkoli se lahko odjavite, vaših podatkov pa ne bomo nikoli posredovali tretjim osebam.
To spletno mesto uporablja piškotke za pomoč pri navigaciji, analizo vaše uporabe naših storitev in zagotavljanje vsebine tretjih oseb.Z uporabo naše spletne strani potrjujete, da ste prebrali in razumeli našo politiko zasebnosti in pogoje uporabe.


Čas objave: 7. december 2020