يكشف العلماء عن آلية تنظيمية جديدة لمركب E2-E3 UBC27-AIRP3 على مستقبل حمض الأبسيسيك المشارك ABI1

يعد هرمون حمض الأبسيسيك النباتي (ABA) منظمًا مهمًا في التكيف مع الإجهاد اللاأحيائي للنبات.يعد التحكم في بروتين PP2C للمستقبل المشترك مثل ABI1 هو المحور المركزي لنقل إشارة ABA.في ظل الظروف القياسية، يرتبط ABI1 ببروتين كيناز SnRK2s ويمنع نشاطه.يتنافس ABA المرتبط ببروتين المستقبل PYR1/PYLs مع SnRK2s في استهداف ABI1، وبالتالي إطلاق SnRK2s وتنشيط استجابة ABA.
قام فريق البحث بقيادة البروفيسور شيه تشي من معهد علم الوراثة وعلم الأحياء التنموي التابع للأكاديمية الصينية للعلوم منذ فترة طويلة بدراسة التواجد في كل مكان، وهي آلية تعديل ما بعد الترجمة التي تنظم إشارات ABA.كشف عملهم السابق عن الالتقام الخلوي لـ PYL4 عن طريق انتشار البروتين الشبيه بـ E2 VPS23، ويعمل ABA على تعزيز XBAT35 لتحلل VPS23A، وبالتالي إطلاق التأثير المثبط على مستقبل ABA PYL4.ومع ذلك، ما إذا كانت إشارات ABA تتضمن بروتينات E2 محددة مطلوبة للتواجد في كل مكان، وكيف تنظم إشارات ABA التواجد في كل مكان، فهي ليست مفهومة تمامًا بعد.
مؤخرًا، حددوا إنزيم E2 محددًا UBC27، والذي ينظم بشكل إيجابي تحمل الجفاف واستجابة ABA في النباتات.من خلال تحليل IP/MS، قرروا أن مستقبل ABA المشارك ABI1 وRING-type E3 ligase AIRP3 هما بروتينات متفاعلة لـ UBC27.
ووجدوا أن UBC27 يتفاعل مع ABI1 ويعزز تدهوره، وينشط نشاط E3 لـ AIRP3.يعمل AIRP3 كرابط E3 لـ ABI1.
بالإضافة إلى ذلك، يمارس ABI1 رسالتي UBC27 وAIRP3، في حين أن وظيفة AIRP3 تعتمد على UBC27.بالإضافة إلى ذلك، فإن علاج ABA يحفز التعبير عن UBC27، ويمنع تدهور UBC27، ويعزز التفاعل بين UBC27 وABI1.
تكشف هذه النتائج عن مجمع E2-E3 الجديد في تدهور ABI1 والتنظيم المهم والمعقد لإشارات ABA بواسطة نظام التواجد في كل مكان.
عنوان الورقة هو "مجمع التواجد UBC27-AIRP3 ينظم إشارات ABA من خلال تعزيز تدهور ABI1 في Arabidopsis thaliana."تم نشره عبر الإنترنت على PNAS في 19 أكتوبر 2020.
يمكنك أن تطمئن إلى أن فريق التحرير لدينا سوف يراقب عن كثب كل التعليقات المرسلة وسيتخذ الإجراء المناسب.رأيك مهم جدا بالنسبة لنا.
يتم استخدام عنوان بريدك الإلكتروني فقط للسماح للمستلم بمعرفة من أرسل البريد الإلكتروني.لن يتم استخدام عنوانك أو عنوان المستلم لأي غرض آخر.ستظهر المعلومات التي تدخلها في بريدك الإلكتروني، لكن Phys.org لن يحتفظ بها بأي شكل من الأشكال.
أرسل تحديثات أسبوعية و/أو يومية إلى صندوق الوارد الخاص بك.يمكنك إلغاء الاشتراك في أي وقت، ولن نشارك بياناتك مع أطراف ثالثة أبدًا.
يستخدم هذا الموقع ملفات تعريف الارتباط للمساعدة في التنقل وتحليل استخدامك لخدماتنا وتوفير المحتوى من أطراف ثالثة.باستخدام موقعنا، فإنك تؤكد أنك قد قرأت وفهمت سياسة الخصوصية وشروط الاستخدام الخاصة بنا.


وقت النشر: 07 ديسمبر 2020