Mokslininkai atskleidžia naują E2-E3 komplekso UBC27-AIRP3 reguliavimo mechanizmą abscizo rūgšties koreceptoriuje ABI1

Augalų hormonas abscizo rūgštis (ABA) yra svarbus augalų prisitaikymo prie abiotinio streso reguliatorius.Bendro receptoriaus PP2C baltymo, pvz., ABI1, kontrolė yra centrinis ABA signalo perdavimo centras.Standartinėmis sąlygomis ABI1 prisijungia prie baltymų kinazės SnRK2 ir slopina jos aktyvumą.ABA, prijungtas prie receptoriaus baltymo PYR1 / PYLs, konkuruoja su SnRK2, nukreipdamas į ABI1, taip atpalaiduodamas SnRK2 ir aktyvuodamas ABA atsaką.
Mokslininkų komanda, vadovaujama profesoriaus Xie Qi iš Kinijos mokslų akademijos Genetikos ir vystymosi biologijos instituto, jau seniai tiria ubikvitinaciją – potransliacinį modifikavimo mechanizmą, reguliuojantį ABA signalizaciją.Ankstesnis jų darbas atskleidė PYL4 endocitozę, kurią sąlygoja į E2 panašaus baltymo VPS23 ubikvitinacija, o ABA skatina XBAT35 skaidyti VPS23A, taip atleisdamas slopinamąjį poveikį ABA receptoriui PYL4.Tačiau ar ABA signalizacija apima specifinius E2 baltymus, reikalingus ubikvitinacijai, ir kaip ABA signalizacija reguliuoja ubikvitinaciją, dar nėra visiškai suprantama.
Neseniai jie nustatė specifinį E2 fermentą UBC27, kuris teigiamai reguliuoja augalų atsparumą sausrai ir ABA atsaką.Atlikdami IP / MS analizę, jie nustatė, kad ABA koreceptorius ABI1 ir RING tipo E3 ligazė AIRP3 yra sąveikaujantys UBC27 baltymai.
Jie nustatė, kad UBC27 sąveikauja su ABI1 ir skatina jo skaidymą bei aktyvina AIRP3 E3 aktyvumą.AIRP3 veikia kaip ABI1 E3 ligazė.
Be to, ABI1 atlieka UBC27 ir AIRP3 epistazę, o AIRP3 funkcija priklauso nuo UBC27.Be to, gydymas ABA skatina UBC27 ekspresiją, slopina UBC27 skilimą ir sustiprina UBC27 ir ABI1 sąveiką.
Šie rezultatai atskleidžia naują E2-E3 kompleksą ABI1 degradacijoje ir svarbų bei sudėtingą ABA signalizacijos reguliavimą ubikvitinacijos sistemoje.
Straipsnio pavadinimas yra „UBC27-AIRP3 ubikvitinacijos kompleksas reguliuoja ABA signalizaciją, skatindamas ABI1 skaidymą Arabidopsis thaliana“.Jis buvo paskelbtas internete PNAS 2020 m. spalio 19 d.
Galite būti tikri, kad mūsų redakcija atidžiai stebės kiekvieną atsiųstą atsiliepimą ir imsis atitinkamų veiksmų.Jūsų nuomonė mums labai svarbi.
Jūsų el. pašto adresas naudojamas tik tam, kad gavėjas žinotų, kas atsiuntė laišką.Nei jūsų adresas, nei gavėjo adresas nebus naudojami jokiais kitais tikslais.Įvesta informacija bus rodoma el. pašte, bet Phys.org nesaugos jos jokia forma.
Siųskite kassavaitinius ir (arba) kasdienius atnaujinimus į gautuosius.Galite bet kada atsisakyti prenumeratos ir mes niekada nesidalinsime jūsų duomenimis su trečiosiomis šalimis.
Ši svetainė naudoja slapukus, kad padėtų naršyti, analizuoti jūsų naudojimąsi mūsų paslaugomis ir teikti turinį iš trečiųjų šalių.Naudodamiesi mūsų svetaine patvirtinate, kad perskaitėte ir supratote mūsų privatumo politiką ir naudojimo sąlygas.


Paskelbimo laikas: 2020-07-07