អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របង្ហាញពីយន្តការនិយតកម្មថ្មីនៃ E2-E3 ស្មុគស្មាញ UBC27-AIRP3 លើអាស៊ីត abscisic co-receptor ABI1

អាស៊ីត abscisic acid (ABA) របស់រុក្ខជាតិគឺជានិយតករដ៏សំខាន់មួយក្នុងការសម្របខ្លួនទៅនឹងភាពតានតឹងរបស់រុក្ខជាតិ។ការគ្រប់គ្រងនៃប្រូតេអ៊ីន PP2C រួមដូចជា ABI1 គឺជាមជ្ឈមណ្ឌលកណ្តាលនៃការបញ្ជូនសញ្ញា ABA ។នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌស្តង់ដារ ABI1 ភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន kinase SnRK2s និងរារាំងសកម្មភាពរបស់វា។ABA ភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនអ្នកទទួល PYR1/PYLs ប្រកួតប្រជែងជាមួយ SnRK2s ក្នុងការកំណត់គោលដៅ ABI1 ដោយហេតុនេះបញ្ចេញ SnRK2s និងធ្វើឱ្យការឆ្លើយតបរបស់ ABA សកម្ម។
ក្រុមស្រាវជ្រាវដែលដឹកនាំដោយសាស្រ្តាចារ្យ Xie Qi មកពីវិទ្យាស្ថានហ្សែន និងជីវវិទ្យាអភិវឌ្ឍន៍នៃបណ្ឌិត្យសភាវិទ្យាសាស្ត្រចិន បាននិងកំពុងសិក្សាអំពី ubiquitination ដែលជាយន្តការកែប្រែក្រោយការបកប្រែដែលគ្រប់គ្រងសញ្ញា ABA ។ការងារពីមុនរបស់ពួកគេបានបង្ហាញពី endocytosis នៃ PYL4 ដែលសម្របសម្រួលដោយការផ្សព្វផ្សាយពីប្រូតេអ៊ីន E2 ដូច VPS23 ហើយ ABA ផ្សព្វផ្សាយ XBAT35 ដើម្បីបង្ខូច VPS23A ដោយហេតុនេះបញ្ចេញឥទ្ធិពល inhibitory លើ ABA receptor PYL4 ។ទោះបីជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ថាតើការបញ្ជូនសញ្ញា ABA ពាក់ព័ន្ធនឹងប្រូតេអ៊ីន E2 ជាក់លាក់ដែលត្រូវការសម្រាប់ការផ្សព្វផ្សាយបន្តឬយ៉ាងណា និងរបៀបដែលសញ្ញា ABA គ្រប់គ្រងការផ្សព្វផ្សាយបន្តនៅមិនទាន់យល់ច្បាស់នៅឡើយទេ។
ថ្មីៗនេះ ពួកគេបានរកឃើញអង់ស៊ីម E2 ជាក់លាក់ UBC27 ដែលគ្រប់គ្រងជាវិជ្ជមាននូវភាពធន់នឹងគ្រោះរាំងស្ងួត និងការឆ្លើយតបរបស់ ABA នៅក្នុងរុក្ខជាតិ។តាមរយៈការវិភាគ IP/MS ពួកគេបានកំណត់ថា ABA co-receptor ABI1 និង RING-type E3 ligase AIRP3 គឺជាប្រូតេអ៊ីនអន្តរកម្មនៃ UBC27 ។
ពួកគេបានរកឃើញថា UBC27 ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយ ABI1 និងលើកកម្ពស់ការរិចរិលរបស់វា និងធ្វើឱ្យសកម្មភាព E3 របស់ AIRP3 សកម្ម។AIRP3 ដើរតួជា E3 ligase នៃ ABI1 ។
លើសពីនេះ ABI1 អនុវត្ត epistasis នៃ UBC27 និង AIRP3 ខណៈពេលដែលមុខងាររបស់ AIRP3 គឺពឹងផ្អែកលើ UBC27 ។លើសពីនេះ ការព្យាបាលដោយ ABA ជំរុញការបញ្ចេញ UBC27 រារាំងការរិចរិលនៃ UBC27 និងបង្កើនអន្តរកម្មរវាង UBC27 និង ABI1។
លទ្ធផលទាំងនេះបង្ហាញពីភាពស្មុគស្មាញ E2-E3 ថ្មីនៅក្នុងការរិចរិលនៃ ABI1 និងបទប្បញ្ញត្តិសំខាន់ និងស្មុគស្មាញនៃសញ្ញា ABA ដោយប្រព័ន្ធ ubiquitination ។
ចំណងជើងនៃក្រដាសគឺ "UBC27-AIRP3 ubiquitination complex គ្រប់គ្រងសញ្ញា ABA ដោយការលើកកម្ពស់ការរិចរិលនៃ ABI1 នៅក្នុង Arabidopsis thaliana" ។វាត្រូវបានចេញផ្សាយនៅលើអ៊ីនធឺណិតនៅលើ PNAS នៅថ្ងៃទី 19 ខែតុលាឆ្នាំ 2020 ។
អ្នកអាចប្រាកដថាបុគ្គលិកផ្នែកវិចារណកថារបស់យើងនឹងតាមដានយ៉ាងដិតដល់នូវរាល់មតិកែលម្អដែលបានផ្ញើ ហើយនឹងចាត់វិធានការសមស្រប។មតិរបស់អ្នកគឺសំខាន់ណាស់សម្រាប់ពួកយើង។
អាសយដ្ឋានអ៊ីមែលរបស់អ្នកត្រូវបានប្រើដើម្បីអោយអ្នកទទួលដឹងថាអ្នកណាជាអ្នកផ្ញើអ៊ីមែល។ទាំងអាសយដ្ឋានរបស់អ្នក និងអាសយដ្ឋានរបស់អ្នកទទួលនឹងមិនត្រូវបានប្រើប្រាស់សម្រាប់គោលបំណងផ្សេងទៀតទេ។ព័ត៌មានដែលអ្នកបញ្ចូលនឹងបង្ហាញនៅក្នុងអ៊ីមែលរបស់អ្នក ប៉ុន្តែ Phys.org នឹងមិនរក្សាទុកពួកវាក្នុងទម្រង់ណាមួយឡើយ។
ផ្ញើព័ត៌មានថ្មីៗប្រចាំសប្តាហ៍ និង/ឬប្រចាំថ្ងៃទៅកាន់ប្រអប់សំបុត្ររបស់អ្នក។អ្នកអាចឈប់ជាវនៅពេលណាក៏បាន ហើយយើងនឹងមិនចែករំលែកព័ត៌មានលម្អិតរបស់អ្នកជាមួយភាគីទីបីឡើយ។
គេហទំព័រនេះប្រើខូគីដើម្បីជួយរុករក វិភាគការប្រើប្រាស់សេវាកម្មរបស់យើង និងផ្តល់ខ្លឹមសារពីភាគីទីបី។ដោយប្រើគេហទំព័ររបស់យើង អ្នកបញ្ជាក់ថាអ្នកបានអាន និងយល់ពីគោលការណ៍ឯកជនភាព និងលក្ខខណ្ឌប្រើប្រាស់របស់យើង។


ពេលវេលាបង្ហោះ៖ ថ្ងៃទី 07-07-2020