O hormônio vegetal ácido abscísico (ABA) é um importante regulador na adaptação das plantas ao estresse abiótico.O controle da proteína co-receptora PP2C como ABI1 é o centro central da transdução de sinal ABA.Sob condições padrão, o ABI1 liga-se à proteína quinase SnRK2s e inibe a sua atividade.O ABA ligado à proteína receptora PYR1/PYLs compete com os SnRK2s no direcionamento do ABI1, liberando assim os SnRK2s e ativando a resposta do ABA.
A equipe de pesquisa liderada pelo professor Xie Qi, do Instituto de Genética e Biologia do Desenvolvimento da Academia Chinesa de Ciências, estuda há muito tempo a ubiquitinação, um mecanismo de modificação pós-tradução que regula a sinalização ABA.Seu trabalho anterior revelou a endocitose do PYL4 mediada pela ubiquitinação da proteína VPS23 semelhante a E2, e o ABA promove o XBAT35 para degradar o VPS23A, liberando assim o efeito inibitório no receptor PYL4 do ABA.No entanto, se a sinalização ABA envolve proteínas E2 específicas necessárias para a ubiquitinação, e como a sinalização ABA regula a ubiquitinação ainda não é totalmente compreendido.
Recentemente, identificaram uma enzima E2 específica UBC27, que regula positivamente a tolerância à seca e a resposta ABA nas plantas.Através da análise IP/MS, eles determinaram que o co-receptor ABA ABI1 e a ligase E3 do tipo RING AIRP3 são proteínas interagentes do UBC27.
Eles descobriram que o UBC27 interage com o ABI1 e promove sua degradação, além de ativar a atividade E3 do AIRP3.AIRP3 atua como a ligase E3 de ABI1.
Além disso, o ABI1 exerce a epistasia do UBC27 e do AIRP3, enquanto a função do AIRP3 é dependente do UBC27.Além disso, o tratamento com ABA induz a expressão de UBC27, inibe a degradação de UBC27 e aumenta a interação entre UBC27 e ABI1.
Estes resultados revelam o novo complexo E2-E3 na degradação do ABI1 e a importante e complexa regulação da sinalização ABA pelo sistema de ubiquitinação.
O título do artigo é “O complexo de ubiquitinação UBC27-AIRP3 regula a sinalização ABA promovendo a degradação de ABI1 em Arabidopsis thaliana”.Foi publicado online no PNAS em 19 de outubro de 2020.
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