D'Planz Hormon Abscisic Seier (ABA) ass e wichtege Reguléierer bei der Planzeabiotescher Stress Adaptatioun.D'Kontroll vum Co-Rezeptor PP2C Protein wéi ABI1 ass den zentralen Hub vun der ABA Signaltransduktioun.Ënner Standardbedéngungen bindt ABI1 un Proteinkinase SnRK2s a hemmt seng Aktivitéit.ABA gebonnen un de Rezeptorprotein PYR1 / PYLs konkurréiert mat SnRK2s fir ABI1 ze zielen, doduerch SnRK2s fräigelooss an d'ABA Äntwert aktivéiert.
D'Fuerschungsteam gefouert vum Professer Xie Qi vum Institut fir Genetik an Entwécklungsbiologie vun der Chinesescher Akademie vun de Wëssenschaften huet laang d'Ubiquitinatioun studéiert, e post-translational Modifikatiounsmechanismus deen ABA Signaliséierung reguléiert.Hir viregt Aarbecht huet d'Endozytose vu PYL4 vermëttelt, déi duerch d'Ubiquitinatioun vum E2-ähnleche Protein VPS23 vermëttelt gouf, an ABA fördert XBAT35 fir VPS23A ze degradéieren, an doduerch den inhibitoreschen Effekt op den ABA Rezeptor PYL4 fräigelooss.Wéi och ëmmer, ob ABA Signaliséierung spezifesch E2 Proteine ​​​​involvéiert, déi fir Ubiquitinatioun erfuerderlech sinn, a wéi ABA Signaliséierung Ubiquitinatioun reguléiert ass nach net voll verstanen.
Viru kuerzem hunn se e spezifescht E2 Enzym UBC27 identifizéiert, wat d'Dréchentoleranz an d'ABA Äntwert an de Planzen positiv reguléiert.Duerch IP / MS Analyse hu se festgestallt datt ABA Co-Rezeptor ABI1 an RING-Typ E3 Ligase AIRP3 Proteine ​​vun UBC27 interagéieren.
Si hunn erausfonnt datt UBC27 mat ABI1 interagéiert a seng Degradatioun fördert an d'E3 Aktivitéit vun AIRP3 aktivéiert.AIRP3 handelt als E3 Ligase vun ABI1.
Zousätzlech übt ABI1 d'Epistasis vun UBC27 an AIRP3 aus, während d'Funktioun vum AIRP3 UBC27-ofhängeg ass.Zousätzlech induzéiert ABA Behandlung den Ausdrock vun UBC27, hemmt d'Degradatioun vun UBC27, a verbessert d'Interaktioun tëscht UBC27 an ABI1.
Dës Resultater weisen den neie E2-E3 Komplex an der Degradatioun vun ABI1 an déi wichteg a komplex Reguléierung vun der ABA Signaliséierung vum Ubiquitinatiounssystem.
Den Titel vum Pabeier ass "UBC27-AIRP3 Ubiquitinatiounskomplex reguléiert ABA Signaliséierung andeems d'Degradatioun vun ABI1 an Arabidopsis thaliana fördert."Et gouf online op PNAS den 19. Oktober 2020 publizéiert.
Dir kënnt sécher sinn datt eis Redaktioun all Feedback déi geschéckt gëtt enk iwwerwaacht a passend Handlung wäert huelen.Är Meenung ass eis ganz wichteg.
Är E-Mailadress gëtt nëmme benotzt fir den Empfänger ze wëssen wien d'E-Mail geschéckt huet.Weder Är Adress nach d'Adress vum Empfänger gëtt fir all aner Zweck benotzt.D'Informatioun, déi Dir agitt, erschéngt an Ärer E-Mail, awer Phys.org wäert se net an iergendenger Form halen.
Schéckt wëchentlech an / oder deeglech Updates op Är Inbox.Dir kënnt zu all Moment ofschreiwen, a mir wäerten ni Är Detailer mat Drëtte Parteien deelen.
Dës Websäit benotzt Cookien fir d'Navigatioun ze hëllefen, Är Benotzung vun eise Servicer ze analyséieren an Inhalt vun Drëttpersounen ze bidden.Andeems Dir eis Websäit benotzt, bestätegt Dir datt Dir eis Dateschutzpolitik an d'Benotzungsbedingunge gelies a verstan hutt.