Hormon roślinny, kwas abscysynowy (ABA), jest ważnym regulatorem adaptacji roślin do stresu abiotycznego.Kontrola koreceptora białka PP2C, takiego jak ABI1, jest centralnym ośrodkiem przekazywania sygnału ABA.W standardowych warunkach ABI1 wiąże się z kinazą białkową SnRK2 i hamuje jej aktywność.ABA związany z białkiem receptorowym PYR1/PYL konkuruje z SnRK2 w celowaniu w ABI1, uwalniając w ten sposób SnRK2 i aktywując odpowiedź ABA.
Zespół badawczy kierowany przez profesora Xie Qi z Instytutu Genetyki i Biologii Rozwoju Chińskiej Akademii Nauk od dawna bada ubikwitynację, mechanizm modyfikacji potranslacyjnej regulujący sygnalizację ABA.Ich poprzednia praca ujawniła endocytozę PYL4, w której pośredniczy ubikwitynacja białka podobnego do E2 VPS23, a ABA promuje XBAT35 w celu degradacji VPS23A, uwalniając w ten sposób działanie hamujące na receptor ABA PYL4.Jednakże, czy sygnalizacja ABA obejmuje specyficzne białka E2 wymagane do ubikwitynacji i sposób, w jaki sygnalizacja ABA reguluje ubikwitynację, nie jest jeszcze w pełni poznana.
Niedawno zidentyfikowali specyficzny enzym E2 UBC27, który pozytywnie reguluje tolerancję na suszę i reakcję ABA u roślin.Za pomocą analizy IP/MS ustalili, że koreceptor ABA ABI1 i ligaza E3 typu RING AIRP3 wchodzą w interakcję z białkami UBC27.
Odkryli, że UBC27 oddziałuje z ABI1 i sprzyja jego degradacji oraz aktywuje aktywność E3 AIRP3.AIRP3 działa jako ligaza E3 ABI1.
Ponadto ABI1 wywiera epistazę UBC27 i AIRP3, podczas gdy funkcja AIRP3 jest zależna od UBC27.Ponadto leczenie ABA indukuje ekspresję UBC27, hamuje degradację UBC27 i wzmacnia interakcję między UBC27 i ABI1.
Wyniki te ujawniają nowy kompleks E2-E3 w degradacji ABI1 oraz ważną i złożoną regulację sygnalizacji ABA przez system ubikwitynacji.
Tytuł artykułu brzmi: „Kompleks ubikwitynacji UBC27-AIRP3 reguluje sygnalizację ABA poprzez promowanie degradacji ABI1 u Arabidopsis thaliana”.Został opublikowany w Internecie w serwisie PNAS 19 października 2020 r.
Możesz mieć pewność, że nasza redakcja będzie uważnie monitorować każdą przesłaną opinię i podejmie odpowiednie działania.Twoja opinia jest dla nas bardzo ważna.
Twój adres e-mail służy wyłącznie do poinformowania odbiorcy, kto wysłał wiadomość e-mail.Ani Twój adres, ani adres odbiorcy nie będą wykorzystywane w żadnym innym celu.Wprowadzone informacje pojawią się w Twoim e-mailu, ale Phys.org nie będzie ich przechowywać w żadnej formie.
Wysyłaj cotygodniowe i/lub codzienne aktualizacje na swoją skrzynkę odbiorczą.Możesz zrezygnować z subskrypcji w dowolnym momencie, a my nigdy nie udostępnimy Twoich danych osobom trzecim.
Ta witryna korzysta z plików cookie, aby ułatwić nawigację, analizować sposób korzystania z naszych usług i dostarczać treści pochodzące od stron trzecich.Korzystając z naszej strony internetowej, potwierdzasz, że przeczytałeś i zrozumiałeś naszą politykę prywatności i warunki użytkowania.